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W2018_Bis2A_Lecture10_reading - Biología


En esta tarea de lectura, se le pide que vuelva a leer y luego comente las secciones seleccionadas de las asignaciones de lectura de las Conferencias 2-9. Las secciones se eligieron en función de su alto interés, nivel de confusión, número de preguntas o la calidad de los comentarios. Tenga en cuenta que esto NO significa que estas secciones sean las únicas que aparecerán en la prueba.

Muchos de estos temas deberían ser menos confusos ahora que domina los objetivos de aprendizaje de las primeras tres semanas del curso. Debería encontrarlo más fácil de hacer comentarios sustanciales en este material que refleja su comprensión más profunda de este material.

De la lectura de la Conferencia 2

Difusión y su importancia para las bacterias y arqueas.

El movimiento por difusión es pasivo y desciende por el gradiente de concentración. Si bien la historia "real" es un poco más compleja y se discutirá con más detalle más adelante, la difusión es uno de los mecanismos que utilizan las bacterias y arqueas para ayudar en el transporte de metabolitos.

La difusión también se puede utilizar para eliminar algunos materiales de desecho. A medida que los productos de desecho se acumulan dentro de la célula, su concentración aumenta en comparación con la del ambiente exterior y el producto de desecho puede salir de la célula. El movimiento dentro de la célula funciona de la misma manera: los compuestos se moverán hacia abajo en su gradiente de concentración, lejos de donde se sintetizan a lugares donde su concentración es baja y, por lo tanto, pueden ser necesarios. La difusión es un proceso aleatorio: la capacidad de dos compuestos o reactivos diferentes para que las reacciones químicas interactúen se convierte en un encuentro de azar. Por lo tanto, en espacios pequeños y confinados, las interacciones o colisiones aleatorias pueden ocurrir con más frecuencia que en espacios grandes.

La capacidad de difusión de un compuesto depende de la viscosidad del disolvente. Por ejemplo, es mucho más fácil para usted moverse en el aire que en el agua (piense en moverse bajo el agua en una piscina). Asimismo, es más fácil nadar en una piscina de agua que en una piscina llena de mantequilla de maní. Si pone una gota de colorante para alimentos en un vaso de agua, se difunde rápidamente hasta que todo el vaso cambia de color. Ahora, ¿qué crees que pasaría si pones esa misma gota de colorante para alimentos en un vaso de jarabe de maíz (muy viscoso y pegajoso)? El vaso de jarabe de maíz tardará mucho más en cambiar de color.

La relevancia de estos ejemplos es notar que el citoplasma tiende a ser muy viscoso. Contiene muchas proteínas, metabolitos, moléculas pequeñas, etc. y tiene una viscosidad más parecida al jarabe de maíz que al agua. Por lo tanto, la difusión en las células es más lenta y más limitada de lo que se esperaba originalmente. Por lo tanto, si las células dependen únicamente de la difusión para mover los compuestos, ¿qué crees que sucede con la eficiencia de estos procesos a medida que las células aumentan de tamaño y sus volúmenes internos se hacen más grandes? ¿Existe un problema potencial para crecer que esté relacionado con el proceso de difusión?

De la lectura de la lección 3

Agua

El agua es una sustancia única cuyas propiedades especiales están íntimamente ligadas a los procesos de la vida. La vida originalmente evolucionó en un ambiente acuoso, y la mayor parte de la química celular y el metabolismo de un organismo ocurren dentro del contenido de la célula solvatado en agua. El agua solvata o "humedece" la célula y las moléculas en ella, juega un papel clave como reactivo o producto en un número innumerable de reacciones bioquímicas y media las interacciones entre moléculas dentro y fuera de la célula. Muchas de las propiedades importantes del agua se derivan de la naturaleza polar de la molécula, que puede rastrearse hasta las moléculas polares cuyo dipolo se origina a partir de sus enlaces covalentes polares entre el hidrógeno y el oxígeno.

En BIS2A, el papel omnipresente del agua en casi todos los procesos biológicos es fácil de pasar por alto al quedar atrapado en los detalles de procesos específicos, proteínas, los roles de los ácidos nucleicos y en su entusiasmo por las máquinas moleculares (sucederá). Sin embargo, resulta que el agua juega un papel clave en todos esos procesos y tendremos que estar continuamente conscientes del papel que juega el agua si queremos desarrollar una comprensión más funcional. Esté atento y también preste atención cuando su instructor le indique esto.

En estado líquido, las moléculas de agua individuales interactúan entre sí a través de una red de enlaces de hidrógeno dinámicos que se forman y se rompen constantemente. El agua también interactúa con otras moléculas que tienen grupos funcionales cargados y / o grupos funcionales con donantes o aceptores de enlaces de hidrógeno. Una sustancia con suficiente carácter polar o cargado que puede disolverse o ser muy miscible en agua se denomina hidrofílico (hidro- = "agua"; -filico = "amoroso"). Por el contrario, las moléculas con caracteres más apolares, como los aceites y las grasas, no interactúan bien con el agua y se separan de ella en lugar de disolverse en ella, como vemos en los aderezos para ensaladas que contienen aceite y vinagre (una solución de agua ácida). Estos compuestos apolares se denominan hidrofóbico (hidro- = "agua"; -fóbico = "miedo"). Consideraremos algunos de los componentes energéticos de este tipo de reacciones en otro capítulo.

Figura 1. En estado líquido, el agua forma una red dinámica de enlaces de hidrógeno entre moléculas individuales. Se muestra un par de donante-aceptor.
Atribución: Marc T. Facciotti (obra original)

Propiedades solventes del agua

Dado que el agua es una molécula polar con cargas ligeramente positivas y ligeramente negativas, los iones y las moléculas polares pueden disolverse fácilmente en ella. Por lo tanto, el agua se conoce como solvente, sustancia capaz de disolver otras moléculas polares y compuestos iónicos. Las cargas asociadas con estas moléculas formarán enlaces de hidrógeno con el agua, rodeando la partícula con moléculas de agua. Esto se conoce como esfera de hidratación, o una cáscara de hidratación y sirve para mantener las partículas separadas o dispersas en el agua.

Cuando se agregan compuestos iónicos al agua, los iones individuales interactúan con las regiones polares de las moléculas de agua y es probable que los enlaces iónicos se rompan en el proceso llamado disociación. La disociación ocurre cuando los átomos o grupos de átomos se desprenden de las moléculas y forman iones. Considere la sal de mesa (NaCl o cloruro de sodio). Un bloque seco de NaCl se mantiene unido por enlaces iónicos y es difícil de disociar. Sin embargo, cuando se agregan cristales de NaCl al agua, las moléculas de NaCl se disocian en Na+ y Cliones y esferas de hidratación se forman alrededor de los iones. El ion sodio cargado positivamente está rodeado por la carga parcialmente negativa del oxígeno de la molécula de agua. El ion cloruro cargado negativamente está rodeado por la carga parcialmente positiva del hidrógeno en la molécula de agua. Uno puede imaginar un modelo en el que los enlaces iónicos en el cristal se "intercambian" por muchos enlaces iónicos de menor escala con los grupos polares en las moléculas de agua.

Figura 2. Cuando la sal de mesa (NaCl) se mezcla con agua, se forman esferas de hidratación alrededor de los iones. Esta figura muestra un ión de sodio (esfera azul oscuro) y un ión cloruro (esfera azul claro) solvatados en un "mar" de agua. Observe cómo los dipolos de las moléculas de agua que rodean a los iones están alineados de manera que las cargas complementarias / cargas parciales se asocian entre sí (es decir, las cargas positivas parciales en las moléculas de agua se alinean con el ion cloruro negativo mientras que las cargas negativas parciales en el oxígeno) de agua se alinea con el ion sodio cargado positivamente).
Atribución: Ting Wang - UC Davis (trabajo original modificado por Marc T. Facciotti)

Nota: posible discusión

Considere el modelo de agua que disuelve un cristal de sal presentado anteriormente. Describe con tus propias palabras cómo se puede usar este modelo para explicar lo que está sucediendo a nivel molecular cuando se agrega suficiente sal a un volumen de agua que la sal ya no se disuelve (la solución alcanza la saturación). Trabajen juntos para crear una imagen común.

De la lectura de la lección 4

pH

los pH de una solución es una medida de la concentración de iones de hidrógeno en una solución (o el número de iones de hidronio). La cantidad de iones de hidrógeno es una medida directa de cuán ácida o básica es una solución. La concentración de iones de hidrógeno que se disocian del agua pura es de 1 × 10-7 lunares H+ iones por litro de agua.

1 mol (mol) de una sustancia (que pueden ser átomos, moléculas, iones, etc.), se define como igual a 6.02 x 1023 partículas de la sustancia. Por tanto, 1 mol de agua es igual a 6,02 x 1023 moléculas de agua. El pH se calcula como el negativo del logaritmo en base 10 de esta unidad de concentración. El registro10 de 1 × 10-7 es -7.0, y el negativo de este número produce un pH de 7.0, que también se conoce como pH neutro.

Las lecturas de pH no neutrales resultan de la disolución de ácidos o bases en agua. Las altas concentraciones de iones de hidrógeno producen un número de pH bajo, mientras que los niveles bajos de iones de hidrógeno dan como resultado un pH alto.

Esta relación inversa entre el pH y la concentración de protones confunde a muchos estudiantes; tómese el tiempo para convencerse de que lo "entiende".

Un ácido es una sustancia que aumenta la concentración de iones de hidrógeno (H+) en una solución, generalmente haciendo que uno de sus átomos de hidrógeno se disocie. Por ejemplo, hemos aprendido que el grupo funcional carboxilo es un ácido. El átomo de hidrógeno puede disociarse del átomo de oxígeno dando como resultado un protón libre y un grupo funcional cargado negativamente. A base proporciona iones de hidróxido (OH) u otros iones cargados negativamente que se combinan con iones de hidrógeno, reduciendo efectivamente el H+ concentración en la solución y por lo tanto elevando el pH. En los casos en que la base libera iones de hidróxido, estos iones se unen a los iones de hidrógeno libres y generan nuevas moléculas de agua. Por ejemplo, hemos aprendido que el grupo funcional amina es una base. El átomo de nitrógeno aceptará iones de hidrógeno en solución, reduciendo así el número de iones de hidrógeno que eleva el pH de la solución.

Figura 3: El grupo de ácido carboxílico actúa como un ácido liberando un protón en solución. Esto aumenta el número de protones en solución y, por lo tanto, disminuye el pH. El grupo amino actúa como una base al aceptar iones de hidrógeno de la solución, disminuyendo el número de iones de hidrógeno en las soluciones, aumentando así el pH.
Atribución: Erin Easlon

Nota: posible discusión

Observe los grupos funcionales en la Figura 3. Identifique la forma protonada y desprotonada de cada grupo funcional. ¿Es la forma protonada de un funcional siempre la forma que lleva una carga? Describe con tus propias palabras la relación entre el pH y la cantidad de protonación encontrada en un grupo funcional específico. ¿Cómo se relaciona esto con la electronegatividad de las moléculas presentes en el grupo funcional?

De la lectura de la lección 5

PKa

paquetea se define como el registro negativo10 de la constante de disociación de un ácido, su Ka. Por tanto, el pKa es una medida cuantitativa de la facilidad o la facilidad con la que el ácido cede su protón [H+] en solución y por lo tanto una medida de la "fuerza" del ácido. Los ácidos fuertes tienen un pKa pequeño, los ácidos débiles tienen un pKa más grande.

El ácido más común del que hablaremos en BIS2A es el grupo funcional ácido carboxílico. Estos ácidos son típicamente débil ácidos, lo que significa que solo se disocian parcialmente (en H+ cationes y RCOO- aniones) en solución neutra. HCL (cloruro de hidrógeno) es un fuerte ácido, lo que significa que se disociará completamente en H+ y Cl-.

Tenga en cuenta que la diferencia clave en la figura siguiente entre un ácido o base fuerte y un ácido o base débil es la flecha simple (fuerte) versus una flecha doble (débil). En el caso de la flecha única, puede interpretarlo imaginando que casi todos los reactivos se han convertido en productos. Además, es difícil que la reacción se revierta hacia atrás a un estado en el que los protones se asocian nuevamente con la molécula con la que estaban asociados antes. En el caso de un ácido o base débil, la flecha de doble cara se puede interpretar representando una reacción en la que:

  1. ambas formas del ácido o base conjugado (eso es lo que llamamos la molécula que "contiene" el protón, es decir, CH3OOH y CH3OO-, respectivamente en la figura) están presentes al mismo tiempo y
  2. la relación de esas dos cantidades puede cambiar fácilmente moviendo la reacción en cualquier dirección.

Figura 1. Un ejemplo de ácidos fuertes y bases fuertes en sus estados de protonación y desprotonación. El valor de su pKa se muestra a la izquierda. Atribución: Marc T. Facciotti

La electronegatividad juega un papel en la fuerza de un ácido. Si consideramos el grupo hidroxilo como ejemplo, la mayor electronegatividad del átomo o átomos (indicado R) unido al grupo hidroxilo en el ácido R-O-H da como resultado un enlace H-O más débil, que por lo tanto se ioniza más fácilmente. Esto significa que la atracción de los electrones del átomo de hidrógeno aumenta cuando el átomo de oxígeno unido al átomo de hidrógeno también está unido a otro átomo electronegativo. Un ejemplo de esto es HOCL. El Cl electronegativo polariza el enlace H-O, debilitándolo y facilitando la ionización del hidrógeno. Si comparamos esto con un ácido débil donde el oxígeno está unido a un átomo de carbono (como en los ácidos carboxílicos), el oxígeno está unido al hidrógeno y al átomo de carbono. En este caso, el oxígeno no está unido a otro átomo electronegativo. Por lo tanto, el enlace H-O no se desestabiliza más y el ácido se considera un ácido débil (no cede el protón tan fácilmente como un ácido fuerte).

Figura 2. La fuerza del ácido se puede determinar por la electronegatividad del átomo al que está unido el oxígeno. Por ejemplo, el ácido acético débil, el oxígeno está unido al carbono, un átomo con baja electronegatividad. En el ácido fuerte, el ácido hipocloroso, el átomo de oxígeno está unido a un átomo de cloruro aún más electronegativo.
Atribución: Erin Easlon

En Bis2A se le pedirá que relacione el pH y el pKa entre sí cuando se habla del estado de protonación de un ácido o una base, por ejemplo, en los aminoácidos. ¿Cómo podemos utilizar la información proporcionada en este módulo para responder a la pregunta? ¿Se protonarán o desprotonarán los grupos funcionales del aminoácido glutamato a un pH de 2, a un pH de 8, a un pH de 11?

Para comenzar a responder esta pregunta, necesitamos crear una relación entre el pH y el pKa. La relación entre pKa y pH se representa matemáticamente mediante la ecuación de Henderson-Hasselbach que se muestra a continuación, donde [A-] representa la forma desprotonada del ácido y [HA] representa la forma protonada del ácido.

Figura 3. La ecuación de Henderson-Hasselbach

Se obtiene una solución a esta ecuación estableciendo pH = pKa. En este caso, log ([A-] / [HA]) = 0 y [A-] / [HA] = 1. Esto significa que cuando el pH es igual al pKa hay cantidades iguales de formas protonadas y desprotonadas del ácido. Por ejemplo, si el pKa del ácido es 4,75, a un pH de 4,75 ese ácido existirá como 50% protonado y 50% desprotonado. Esto también significa que a medida que aumenta el pH, más ácido se convertirá en el estado desprotonado y, en algún momento, el pH será tan alto que la mayoría del ácido existirá en el estado desprotonado.

Figura 4. Este gráfico muestra el estado de protonación del ácido acético a medida que cambia el pH. A un pH por debajo del pKa, el ácido se protona. A un pH por encima del pKa, el ácido se desprotona. Si el pH es igual al pKa, el ácido está 50% protonado y 50% desprotonado. Atribución: Ivy Jose

En BIS2A, analizaremos el estado de protonación y el estado de desprotonación de los aminoácidos. Los aminoácidos contienen múltiples grupos funcionales que pueden ser ácidos o bases. Por lo tanto, su estado de protonación / desprotonación puede ser más complicado. A continuación se muestra la relación entre el pH y el pKa del aminoácido ácido glutámico. En este gráfico podemos hacer la pregunta que planteamos anteriormente: ¿Se protonarán o desprotonarán los grupos funcionales del aminoácido glutamato a un pH de 2, a un pH de 8, a un pH de 11?

Figura 5. Este gráfico muestra el estado de protonación del glutamato a medida que cambia el pH. A un pH por debajo del pKa para cada grupo funcional del aminoácido, el grupo funcional está protonado. A un pH por encima del pKa del grupo funcional, se desprotona. Si el pH es igual al pKa, el grupo funcional está 50% protonado y 50% desprotonado.
Atribución: Ivy Jose

Nota: posible discusión

  1. ¿Cuál es la carga total de glutamato libre a un pH de 5?
  2. ¿Cuál es la carga total de glutamato libre a un pH de 10?

De la lectura de la lección 6

Reversibilidad

En teoría, cualquier reacción química puede desarrollarse en cualquier dirección en las condiciones adecuadas. Los reactivos pueden sintetizarse en un producto que luego vuelve a convertirse en reactivo. La reversibilidad también es una cualidad de las reacciones de intercambio. Por ejemplo, A + BC → AB + C podría revertirse a AB + C → A + BC. Esta reversibilidad de una reacción química se indica con una doble flecha: A + BC⇄AB + C.

Reacciones de síntesis

Muchas macromoléculas están hechas de subunidades más pequeñas, o bloques de construcción, llamados monómeros. Los monómeros se unen covalentemente para formar moléculas más grandes conocidas como polímeros. A menudo, la síntesis de polímeros a partir de monómeros también producirá moléculas de agua como productos de la reacción. Este tipo de reacción se conoce como síntesis de deshidratación o condensación reacción.

Figura 1. En la reacción de síntesis de deshidratación descrita anteriormente, dos moléculas de glucosa se unen para formar el disacárido maltosa. En el proceso, se forma una molécula de agua.

Atribución: Marc T. Facciotti (obra original)

En una reacción de síntesis por deshidratación (Figura 1), el hidrógeno de un monómero se combina con el grupo hidroxilo de otro monómero, liberando una molécula de agua. Al mismo tiempo, los monómeros comparten electrones y forman enlaces covalentes. A medida que se unen monómeros adicionales, esta cadena de monómeros repetidos forma un polímero. Los diferentes tipos de monómeros pueden combinarse en muchas configuraciones, dando lugar a un grupo diverso de macromoléculas. Incluso un tipo de monómero puede combinarse de diversas formas para formar varios polímeros diferentes; por ejemplo, los monómeros de glucosa son los constituyentes del almidón, el glucógeno y la celulosa.

En el ejemplo de monómero de carbohidrato anterior, el polímero se forma mediante una reacción de deshidratación; este tipo de reacción también se usa para agregar aminoácidos a una cadena de péptidos en crecimiento y nucleótidos al polímero de ADN o ARN en crecimiento. Visite los módulos sobre aminoácidos, lípidos y ácidos nucleicos para ver si puede identificar las moléculas de agua que se eliminan cuando se agrega un monómero al polímero en crecimiento.

Figura 2. Esto representa, usando palabras, (decorado con grupos funcionales coloreados en rojo) una reacción genérica de condensación / síntesis de deshidratación.

Atribución: Marc T. Facciotti (obra original)

Reacciones de hidrólisis

Los polímeros se descomponen en monómeros en una reacción conocida como hidrólisis. Una reacción de hidrólisis incluye una molécula de agua como reactivo (Figura 3). Durante estas reacciones, un polímero se puede dividir en dos componentes: un producto transporta un ion hidrógeno (H +) del agua, mientras que el segundo producto transporta el hidróxido restante del agua (OH–).

Figura 3. En la reacción de hidrólisis que se muestra aquí, el disacárido maltosa se descompone para formar dos monómeros de glucosa con la adición de una molécula de agua. Tenga en cuenta que esta reacción es la inversa de la reacción de síntesis que se muestra en la Figura 1 anterior.

Atribución: Marc T. Facciotti (obra original)

Figura 4. Esto representa usando palabras (decoradas con grupos funcionales coloreados en rojo) una reacción de hidrólisis genérica.

Atribución: Marc T. Facciotti (obra original)

La síntesis de deshidratación y las reacciones de hidrólisis son catalizadas o "aceleradas" por enzimas específicas. Tenga en cuenta que tanto la síntesis de deshidratación como las reacciones de hidrólisis implican la formación y ruptura de enlaces entre los reactivos, una reorganización de los enlaces entre los átomos de los reactivos. En los sistemas biológicos (incluidos nuestros cuerpos), los alimentos en forma de polímeros moleculares se hidrolizan en moléculas más pequeñas por el agua a través de reacciones catalizadas por enzimas en el sistema digestivo. Esto permite que los nutrientes más pequeños sean absorbidos y reutilizados para una variedad de propósitos. En la célula, los monómeros derivados de los alimentos se pueden volver a ensamblar en polímeros más grandes que cumplen nuevas funciones.

Enlaces útiles: visite este sitio para ver representaciones visuales de la síntesis y la hidrólisis de la deshidratación.De la lectura de la lección 7

Energía gratis

Si queremos describir transformaciones, es útil tener una medida de (a) cuánta energía hay en un sistema, (b) la dispersión de esa energía dentro del sistema y, por supuesto, (c) cómo estas cambian entre los inicio y final de un proceso. El concepto de energía gratis, a menudo referida como energía libre de Gibbs o entalpía libre (abreviada con la letra G), en cierto sentido, hace precisamente eso. La energía libre de Gibbs se puede definir de varias formas interconvertibles, pero una útil en el contexto de la biología es la entalpía (energía interna) de un sistema menos la entropía del sistema escalada por la temperatura. La diferencia en energía libre cuando tiene lugar un proceso a menudo se informa en términos del cambio (Δ) de entalpía (energía interna) denotado H, menos el cambio escalado de temperatura (Δ) en entropía, denotado S. Consulte la ecuación a continuación.

ΔG = ΔH − TΔS

La energía de Gibbs a menudo se interpreta como la cantidad de energía disponible para realizar un trabajo útil. Con un poco de movimiento de la mano, podemos interpretar esto invocando la idea presentada en la sección sobre entropía, que establece que la dispersión de energía (requerida por la Segunda Ley) asociada con un cambio positivo en la entropía de alguna manera hace que parte de la energía que es transferido menos útil para hacer el trabajo. Se puede decir que esto se refleja en parte en el término T∆S de la ecuación de Gibbs.

Para proporcionar una base para comparaciones justas de cambios en la energía libre de Gibbs entre diferentes transformaciones o reacciones biológicas, el cambio de energía libre de una reacción se mide bajo un conjunto de condiciones experimentales estándar comunes. El cambio de energía libre estándar resultante de una reacción química se expresa como una cantidad de energía por mol del producto de reacción (ya sea en kilojulios o kilocalorías, kJ / mol o kcal / mol; 1 kJ = 0.239 kcal), cuando se mide a un estándar Condiciones de pH, temperatura y presión. Las condiciones estándar de pH, temperatura y presión generalmente están estandarizadas a pH 7.0, 25 grados Celsius y 100 kilopascales (1 atm de presión), respectivamente. Es importante tener en cuenta que las condiciones celulares varían considerablemente de estas condiciones estándar, por lo que la ∆G real dentro de una celda diferirá considerablemente de las calculadas en condiciones estándar.

Reacciones endergónicas y exergónicas

Para reacciones con ∆G <0, los productos de la reacción tienen menos energía libre que los reactivos. Dado que ∆G es la diferencia entre los cambios de entalpía y entropía en una reacción, un ∆G negativo neto puede surgir de diferentes maneras. El panel izquierdo de la Figura 1 a continuación muestra una representación gráfica común de un exergónico reacción. La energía libre se traza en el eje y, y el eje x en unidades arbitrarias muestra el progreso de una reacción. Este tipo de gráfico se llama diagrama de coordenadas de reacción. En el caso de una reacción exergónica, la figura indica dos cosas clave: (1) la diferencia entre la energía libre de los reactivos y los productos es negativa y (2) el progreso de la reacción requiere alguna entrada de energía libre (mostrada como un colina de energía). Este gráfico no nos dice cómo se redistribuyó la energía en el sistema, solo que la diferencia entre entalpía y entropía es negativa. Las reacciones que tienen un ∆G negativo se denominan reacciones exergónicas. Se dice que estas reacciones ocurren espontáneamente. Comprender qué reacciones químicas son espontáneas es extremadamente útil para los biólogos que están tratando de comprender si es probable que una reacción "se desarrolle" o no.

Es importante señalar que el término "espontáneo", en el contexto de la termodinámica, NO implica nada acerca de la rapidez con la que avanza la reacción. El cambio en la energía libre solo describe la diferencia entre los estados inicial y final, NO la rapidez con la que se produce la transición. Esto es algo contrario al uso cotidiano del término, que generalmente conlleva la comprensión implícita de que algo sucede rápidamente. Por ejemplo, la oxidación / oxidación del hierro es una reacción espontánea. Sin embargo, un clavo de hierro expuesto al aire no se oxida instantáneamente; puede llevar años.

Una reacción química con un ∆G positivo significa que los productos de la reacción tienen una energía libre más alta que los reactivos (vea el panel derecho de la Figura 1). Estas reacciones químicas se denominan reacciones endergónicas, y NO son espontáneos. Una reacción endergónica no se producirá por sí sola sin la transferencia de energía a la reacción o el aumento de la entropía en otro lugar.

Figura 1. Las reacciones exergónicas y endergónicas dan como resultado cambios en la energía libre de Gibbs. En una reacción exergónica, la energía libre de los productos es menor que la de los reactivos; mientras tanto, en una reacción endergónica, la energía libre de los productos es mayor que la de los reactivos. Facciotti (trabajo propio)

La construcción de moléculas complejas, como los azúcares, a partir de otras más simples es un proceso anabólico y endergónico. Por otro lado, el proceso catabólico, como la descomposición del azúcar en moléculas más simples, es generalmente exergónico. Al igual que en el ejemplo de la oxidación anterior, si bien la descomposición de las biomoléculas es generalmente espontánea, estas reacciones no necesariamente ocurren instantáneamente (rápidamente). Recuerde, los términos endergónico y exergónico solo se refieren a la diferencia de energía libre entre los productos y los reactivos; no le informan sobre la velocidad de la reacción (qué tan rápido sucede). El tema de la tasa se discutirá en secciones posteriores.

Un concepto importante en el estudio del metabolismo y la energía es el de equilibrio químico. La mayoría de las reacciones químicas son reversibles. Pueden avanzar en ambas direcciones, a menudo transfiriendo energía a su entorno en una dirección y transfiriendo energía del entorno en la otra dirección. Lo mismo es cierto para las reacciones químicas involucradas en el metabolismo celular, como la descomposición y acumulación de proteínas hacia y desde aminoácidos individuales, respectivamente. Los reactivos dentro de un sistema cerrado sufrirán reacciones químicas en ambas direcciones hasta que se alcance un estado de equilibrio. Este estado de equilibrio es uno de los estados de energía libre más bajos posibles y es un estado de máxima entropía. Equilibrio en una reacción química es el estado en el que tanto los reactivos como los productos están presentes en concentraciones que no tienen más tendencia a cambiar con el tiempo. Por lo general, este estado se produce cuando la reacción directa avanza a la misma velocidad que la reacción inversa. ¡TENGA EN CUENTA ESTA ÚLTIMA DECLARACIÓN! Equilibrio significa que las concentraciones relativas de reactivos y productos no cambian con el tiempo, PERO NO significa que no hay interconversión entre sustratos y productos; solo significa que cuando los reactivos se convierten en productos, ese producto (s) se convierten en reactivo (s) a la misma velocidad (ver Figura 2).

Se requiere un reequilibrio de las concentraciones de sustrato o producto (mediante la adición o eliminación de sustrato o producto) o un cambio positivo en la energía libre, típicamente por la transferencia de energía desde fuera de la reacción, para sacar una reacción de un estado de equilibrio. En una célula viva, la mayoría de las reacciones químicas no alcanzan un estado de equilibrio; esto requeriría que alcanzaran su estado de energía libre más bajo. Por lo tanto, se requiere energía para mantener las reacciones biológicas fuera de su estado de equilibrio. De esta manera, los organismos vivos están en una batalla cuesta arriba constante, que requiere energía, contra el equilibrio y la entropía.

Figura 2. En equilibrio, no piense en un sistema estático e inmutable. En cambio, imagina moléculas moviéndose en cantidades iguales de un área a otra. Aquí, en equilibrio, las moléculas todavía se mueven de izquierda a derecha y de derecha a izquierda. Sin embargo, el movimiento neto es igual. Todavía habrá alrededor de 15 moléculas en cada lado de este matraz una vez que se alcance el equilibrio. Fuente: https://courses.candelalearning.com/...apter/entropy/

De la lectura de la lección 8

Enzimas

Una sustancia que ayuda a que ocurra una reacción química es un Catalizador, y las moléculas especiales que catalizan las reacciones bioquímicas se denominan enzimas. Casi todas las enzimas son proteínas, compuestas por cadenas de aminoácidos, y realizan la tarea crítica de reducir las energías de activación de las reacciones químicas dentro de la célula. Las enzimas hacen esto uniéndose a las moléculas reactivas y reteniéndolas de tal manera que los procesos químicos de ruptura y formación de enlaces tengan lugar más fácilmente. Es importante recordar que las enzimas no cambian la ∆G de una reacción. En otras palabras, no cambian si una reacción es exergónica (espontánea) o endergónica. Esto se debe a que no cambian la energía libre de los reactivos o productos. Solo reducen la energía de activación necesaria para alcanzar el estado de transición.

Figura 1: Las enzimas reducen la energía de activación de la reacción pero no cambian la energía libre de la reacción. Aquí, la línea continua en el gráfico muestra la energía requerida para que los reactivos se conviertan en productos sin catalizador. La línea de puntos muestra la energía requerida usando un catalizador. Esta figura debería decir Gibbs Free Energy en el eje Y y en lugar de anotar deltaH debería tener deltaG. Facciotti (trabajo propio)

Sitio activo enzimático y especificidad del sustrato

Los reactivos químicos a los que se une una enzima son las enzimas sustratos. Puede haber uno o más sustratos, dependiendo de la reacción química particular. En algunas reacciones, un sustrato de un solo reactivo se descompone en múltiples productos. En otros, dos sustratos pueden unirse para crear una molécula más grande. Dos reactivos también pueden entrar en una reacción, ambos se modifican y dejan la reacción como dos productos. La ubicación dentro de la enzima donde se une el sustrato se llama enzima sitio activo. El sitio activo es donde ocurre la "acción", por así decirlo. Dado que las enzimas son proteínas, existe una combinación única de residuos de aminoácidos (también llamados cadenas laterales o grupos R) dentro del sitio activo. Cada cadena lateral de aminoácidos se caracteriza por diferentes propiedades. Los aminoácidos se pueden clasificar en grandes o pequeños, débilmente ácidos o básicos, hidrófilos o hidrófobos, cargados positiva o negativamente o neutros. La combinación única de aminoácidos, sus posiciones, secuencias, estructuras y propiedades crea un entorno químico muy específico dentro del sitio activo. Este entorno específico es adecuado para unirse, aunque sea brevemente, a un sustrato químico específico (o sustratos). Debido a esta combinación similar a un rompecabezas entre una enzima y sus sustratos (que se adapta para encontrar el mejor ajuste entre el estado de transición y el sitio activo), las enzimas son conocidas por su especificidad. El "mejor ajuste" entre una enzima y sus sustratos resulta de sus respectivas formas y la complementariedad química de los grupos funcionales en cada socio de unión.

Figura 2: Esta es una enzima con dos sustratos diferentes unidos en el sitio activo. Las enzimas se representan como manchas, excepto por el sitio activo que muestra los tres grupos R de cada uno de los tres aminoácidos ubicados en el sitio activo. Estos grupos R están interactuando con los sustratos a través de enlaces de hidrógeno (representados como líneas discontinuas)

En este punto de la clase, debe estar familiarizado con todos los tipos de enlaces, así como con las características químicas de todos los grupos funcionales. Por ejemplo, el grupo R de R180 en la enzima representada anteriormente es el aminoácido Arginina (abreviado como R) y tiene un grupo R que consta de varios grupos funcionales amino. Los grupos funcionales amino contienen átomos de nitrógeno (N) e hidrógeno (H). El nitrógeno es más electronegativo que el hidrógeno, por lo que el enlace covalente entre N-H es un enlace covalente polar. Los átomos de hidrógeno en este enlace tendrán un momento dipolar positivo y el átomo de nitrógeno tendrá un momento dipolar negativo. Esto permite que los grupos amino formen enlaces de hidrógeno con otros compuestos polares. Asimismo, los carbonil oxígenos de la cadena principal de Valina (V) 81 y Glicina (G) 121, el amino hidrógeno de la cadena principal de V81, se representan enganchados en enlaces de hidrógeno con el sustrato de molécula pequeña.

Prepárate para la prueba

Mire para ver qué átomos en la figura anterior están involucrados en los enlaces de hidrógeno entre los grupos de aminoácidos R y el sustrato. Deberá poder identificarlos por su cuenta, es posible que los enlaces de hidrógeno no se dibujen en la prueba.

Si cambiara el pH de la solución en la que se encontraba esta enzima, ¿la enzima aún podría formar enlaces de hidrógeno con el sustrato?

¿Qué sustrato (el izquierdo o el derecho) crees que es más estable en el sitio activo? ¿Por qué? ¿Cómo?

Figura 3: Este es un sitio activo de enzimas. Solo se extraen los aminoácidos del sitio activo. El sustrato está sentado directamente en el centro. Fuente: Creado por Marc T. Facciotti (obra original)

Nota

Prepárese para la prueba: Primero, identifique el tipo de macromolécula en la figura anterior. En segundo lugar, dibuje y etiquete las interacciones apropiadas entre los grupos R y el sustrato. Explique cómo estas interacciones podrían cambiar si cambiara el pH de la solución.

Ajuste inducido y función enzimática

Durante muchos años, los científicos pensaron que la unión enzima-sustrato tenía lugar de una manera simple de "cerradura y llave". Este modelo afirmó que la enzima y el sustrato encajan perfectamente en un paso instantáneo. Sin embargo, la investigación actual respalda una visión más refinada llamada ajuste inducido. El modelo de ajuste inducido amplía el modelo de cerradura y llave al describir una interacción más dinámica entre la enzima y el sustrato. A medida que la enzima y el sustrato se unen, su interacción provoca un cambio leve en la estructura de la enzima que confirma una disposición de unión más productiva entre la enzima y el estado de transición del sustrato. Esta unión energéticamente favorable maximiza la capacidad de la enzima para catalizar su reacción.

Cuando una enzima se une a su sustrato, se forma un complejo enzima-sustrato. Este complejo reduce la energía de activación de la reacción y promueve su rápida progresión de una de muchas formas. En un nivel básico, las enzimas promueven reacciones químicas que involucran a más de un sustrato al juntar los sustratos en una orientación óptima. La región apropiada (átomos y enlaces) de una molécula se yuxtapone a la región apropiada de la otra molécula con la que debe reaccionar. Otra forma en que las enzimas promueven la reacción de sus sustratos es creando un ambiente energéticamente favorable dentro del sitio activo para que ocurra la reacción. Ciertas reacciones químicas pueden desarrollarse mejor en un ambiente ligeramente ácido o no polar. Las propiedades químicas que surgen de la disposición particular de los residuos de aminoácidos dentro de un sitio activo crean el ambiente energéticamente favorable para que reaccionen los sustratos específicos de una enzima.

La energía de activación requerida para muchas reacciones incluye la energía involucrada en los enlaces químicos ligeramente contorsionados para que puedan reaccionar más fácilmente. La acción enzimática puede ayudar en este proceso. El complejo enzima-sustrato puede reducir la energía de activación contorsionando las moléculas del sustrato de tal manera que se facilite la ruptura de enlaces. Finalmente, las enzimas también pueden reducir las energías de activación al participar en la reacción química en sí. Los residuos de aminoácidos pueden proporcionar ciertos iones o grupos químicos que realmente forman enlaces covalentes con moléculas de sustrato como paso necesario del proceso de reacción. En estos casos, es importante recordar que la enzima siempre volverá a su estado original al completarse la reacción. Una de las propiedades distintivas de las enzimas es que, en última instancia, permanecen inalteradas por las reacciones que catalizan. Una vez que una enzima termina de catalizar una reacción, libera su (s) producto (s).

Figura 6: Según el modelo de ajuste inducido, tanto la enzima como el sustrato experimentan cambios conformacionales dinámicos al unirse. La enzima contorsiona el sustrato en su estado de transición, aumentando así la velocidad de la reacción.

Creando una historia de energía para la reacción anterior

Utilizando la figura anterior, responda las preguntas planteadas en la historia de la energía.
1. ¿Cuáles son los reactivos? ¿Cuáles son los productos?
2. ¿Qué trabajo realizó la enzima?
3. ¿En qué estado se encuentra la energía inicialmente? ¿En qué estado se transforma la energía en el estado final? Este podría ser aún complicado, pero intente identificar dónde está la energía en el estado inicial y el estado final.

Regulación enzimática

¿Por qué regular las enzimas?

Las necesidades y condiciones celulares varían de una célula a otra y cambian dentro de las células individuales con el tiempo. Las enzimas requeridas y las demandas energéticas de las células del estómago son diferentes de las de las células de almacenamiento de grasa, las células de la piel, las células sanguíneas y las células nerviosas. Además, una célula digestiva trabaja mucho más para procesar y descomponer los nutrientes durante el tiempo que sigue de cerca a una comida en comparación con muchas horas después de una comida. A medida que varían estas demandas y condiciones celulares, también varían las cantidades y la funcionalidad necesarias de las diferentes enzimas.

Regulación de enzimas por moléculas

Las enzimas pueden regularse de manera que promuevan o reduzcan su actividad. Hay muchos tipos diferentes de moléculas que inhiben o promueven la función enzimática, y existen varios mecanismos para hacerlo. En algunos casos de inhibición enzimática, por ejemplo, una molécula inhibidora es lo suficientemente similar a un sustrato que puede unirse al sitio activo y simplemente bloquear la unión del sustrato. Cuando esto sucede, la enzima se inhibe a través de inhibición competitiva, porque una molécula inhibidora compite con el sustrato por la unión al sitio activo. Por otro lado, en la inhibición no competitiva, una molécula inhibidora se une a la enzima en una ubicación distinta a un sitio alostérico y aún logra bloquear la unión del sustrato al sitio activo.

Figura 7: La inhibición competitiva y no competitiva afecta la velocidad de reacción de manera diferente. Los inhibidores competitivos afectan la tasa inicial pero no afectan la tasa máxima, mientras que los inhibidores no competitivos afectan la tasa máxima.

Algunas moléculas inhibidoras se unen a enzimas en un lugar donde su unión induce un cambio conformacional que reduce la afinidad de la enzima por su sustrato. Este tipo de inhibición se llama inhibición alostérica. La mayoría de las enzimas reguladas alostéricamente están formadas por más de un polipéptido, lo que significa que tienen más de una subunidad proteica. Cuando un inhibidor alostérico se une a una enzima, todos los sitios activos de las subunidades de proteínas se modifican ligeramente de modo que se unen a sus sustratos con menos eficacia. Existen tanto activadores alostéricos como inhibidores. Los activadores alostéricos se unen a ubicaciones en una enzima alejadas del sitio activo, induciendo un cambio conformacional que aumenta la afinidad del sitio (s) activo (s) de la enzima por su (s) sustrato (s).

Figura 8: Los inhibidores alostéricos modifican el sitio activo de la enzima de modo que se reduce o previene la unión al sustrato. Por el contrario, los activadores alostéricos modifican el sitio activo de la enzima de modo que aumenta la afinidad por el sustrato.

Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a menos que estén unidas a otras moléculas auxiliares no proteicas específicas, ya sea temporalmente a través de enlaces iónicos o de hidrógeno o permanentemente a través de enlaces covalentes más fuertes. Dos tipos de moléculas auxiliares son los cofactores y las coenzimas. La unión a estas moléculas promueve la conformación y función óptimas de sus respectivas enzimas. Los cofactores son iones inorgánicos como el hierro (Fe2+) y magnesio (Mg2+). Un ejemplo de una enzima que requiere un ion metálico como cofactor es la enzima que construye moléculas de ADN, la ADN polimerasa, que requiere ion zinc unido (Zn2+) funcionar. Las coenzimas son moléculas auxiliares orgánicas, con una estructura atómica básica formada por carbono e hidrógeno, necesarios para la acción de las enzimas. Las fuentes más comunes de coenzimas son las vitaminas de la dieta. Algunas vitaminas son precursoras de las coenzimas y otras actúan directamente como coenzimas. La vitamina C es una coenzima de múltiples enzimas que participan en la construcción del importante componente del tejido conectivo, el colágeno. Un paso importante en la descomposición de la glucosa para producir energía es la catálisis por un complejo multienzimático llamado piruvato deshidrogenasa. La piruvato deshidrogenasa es un complejo de varias enzimas que en realidad requiere un cofactor (un ion de magnesio) y cinco coenzimas orgánicas diferentes para catalizar su reacción química específica. Por lo tanto, la función de las enzimas está regulada, en parte, por una gran cantidad de varios cofactores y coenzimas, que son suministrados principalmente por las dietas de la mayoría de los organismos.
Compartimentación de enzimas

En las células eucariotas, las moléculas como las enzimas suelen estar compartimentadas en diferentes orgánulos. Esto permite otro nivel más de regulación de la actividad enzimática. Las enzimas necesarias solo para ciertos procesos celulares se pueden almacenar por separado junto con sus sustratos, lo que permite reacciones químicas más eficientes. Ejemplos de este tipo de regulación enzimática basada en la ubicación y la proximidad incluyen las enzimas involucradas en las últimas etapas de la respiración celular, que tienen lugar exclusivamente en las mitocondrias, y las enzimas involucradas en la digestión de desechos celulares y materiales extraños, ubicados dentro de los lisosomas.

Enlaces adicionales

Los siguientes enlaces lo llevarán a una serie de videos sobre cinética. El primer enlace contiene 4 videos sobre las velocidades de reacción y el segundo enlace contiene 9 videos relacionados con la relación entre las velocidades de reacción y la concentración. Estos videos son complementarios y se proporcionan para brindarle un recurso externo para explorar más a fondo la cinética de las enzimas.

  • Introducción a la cinética enzimática
  • Mecanismo de reacción
  • Regulación alostérica

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